β-glucuronidase from limpets (Patella vulgata)

Cliquer ici pour en savoir plus sur la capacité de ce produit à hydrolyser différents substrats de médicament-glucuronides.

Nouvel article technique comparant les propriétés de différentes enzymes
Cliquez ici pour découvrir les dernières données techniques produites par la R&D de Sigma afin d'optimiser l'hydrolyse de différentes classes de médicaments à l'aide d'enzymes provenant de différentes sources et l'utilisation d'une enzyme purifiée par chromatographie pour réduire l'activité estérase qui convertit la 6-MAM en morphine.

Affiche scientifique comparant l'efficacité hydrolytique de nouvelles enzymes bêta-glucuronidase produites par des patelles recombinantes et des bactéries E. coli recombinantes : Hydrolysis Efficiency Evaluation of Novel Recombinant Limpet and E. coli Beta-Glucuronidase Enzymes

Il a été observé que l'enzyme de Patella vulgata est plus efficace que les enzymes d'Helix pomatia, de foie de bovin et d'E. coli pour hydrolyser les opioïde-glucuronides.

Enzyme exprimée par recombinaison et purifiée pour éliminer l'activité MAM estérase (6-monoacétylmorphine → morphine). Analyse représentative à haut titre enzymatique (50 unités/μl de β-glucuronidase) : moins de 1 % de 6-MAM convertie en morphine après 4 heures à 60 °C.

Produit fourni sous la forme d'une solution dans de l'acétate de potassium 100 mM (pH 5,2). Ce produit ne contient aucun détergent, glucide ou autre composant susceptible de perturber la préparation et l'analyse des échantillons.

Une unité Sigma ou Fishman modifiée libère 1,0 μg de phénolphtaléine du phénolphtaléine-glucuronide par heure à 37 °C et à pH 3,8 (test de 30 min).